Las proteínas desempeñan funciones biológicas en el organismo humano, entre las más importantes se cuentan la regeneración y la formación de tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, y como constituyente de la sangre, forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otros sistemas regidos estructurales.
El nitrógeno es el elemento principal de las proteínas y a ello se debe su importancia en la alimentación porque a pesar de existir una gran cantidad en nitrógeno en la Tierra, se encuentra en forma elemental en la atmósfera y no es aprovechable para llenar las necesidades biológicas del ser humano, ya que para la síntesis de sus proteínas. de ácidos nucleicos y de otras sustancias nitrogenadas degran interés sólo utiliza el nitrógeno orgánico proveniente de los polipéptidos de la dieta. Los vegetales pueden producir estos nutrimentos a partir de moléculas sencillas, como nitrógeno inorgánico, agua y dióxido de carbono.
Las proteínas están formadas por aminoácidos, como su nombre lo indica, estos compuestos se caracterizan por tener en su molécula un grupo amino y un ácido carboxílico, de los cuales se conocen más de 140 que se encuentran en distintos tejidos de origen animal y vegetal, así como en los microorganismos. De todos estos, solo 20 funcionan como monómeros o constituyentes básicos de las proteínas. Los aminoácidos se unen entre si por enlaces peptídicos. La unión de los 20 aminoácidos esenciales da origen a todas las proteínas conocidas.
Clasificación de las proteínas
Existen diversos métodos para clasificar las proteínas, pero los principales se basan en cuatro criterios fundamentales: composición, forma, solubilidad y funciona biológica.
- Composición: Estas macromoléculas pueden ser simples (homoproteínas) y conjugadas (heteroproteínas); las primeras, están compuestas exclusivamente de aminoácidos y si hidrólisis total solo produce una mezcla de éstos. Las conjugadas tiene además una fracción no proteínica llamada grupo prostético, en esta categoría están las metaloproteínas, las glucoproteínas, las fosfoproteínas, las lipoproteínas y .las nucleoproteínas.
- Forma: Todas las proteínas se pueden clasificar por su forma en globulares y fibrosas. Las globulares presentan una estructura esférica por el desdoblamiento de su cadena, en esta categoría se encuentra la mayoría de las enzimas y de los polipéptidos en reserva del tejido vegetal. Las fibrosas son aquellas que le proporcionan rigidez a los tejidos y se caracterizan por estar constituidas por varias cadenas de polímeros unidas a lo largo de un eje recto común, esta integración causa que se produzcan fibras muy estables e inertes a agentes físicos, químicos y enzimáticos; su papel biológico en el reino animal se puede comparar con el que desempeña la celulosa en los vegetales.
- Solubilidad : La solubilidad depende del tipo de aminoácidos que contenga, de tal forma que el polipéptido que tenga muchos residuos hidrófobos tenderá a ser menos soluble en agua que el que tenga un elevado número de grupos hidrófilos. Las albúminas son solubles en soluciones salinas diluidas y en agua Las globulinas son practicamente insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas. Las histonas se caracterizan por su elevado contenido de aminoácidos básicos y por ser solubles en ácidos y en agua, tienen poca importancia en la tecnología de alimentos ya que son muy escasas. Las glutelinas son insolubles en agua, en etanol y en soluciones salinas y solo se solubilizan en ácidos o en álcalis (pH 12); junto con las prolaminas, constituyen la mayoría de las proteínas que se encuentran en algunos granos como el trigo y el maíz.
- Función biológica: Algunas proteínas tienen diferentes funciones, confieren rigidez a los tejidos, otros son enzimas, hormonas toxinas, anticuerpos, transportadores de oxígeno o bien sirven como reserva de nitrógeno. En general estas propiedades sólo se producen cuando las proteínas tienen su estructuras secundaria y terciaria bien definidas; cualquier modificación de éstas causa alteración o pérdida de aquellas.
Estructura primaria
Esta estructura se refiere a la ordenación en que se encuentran unidos los aminoácidos en la cadena; es una propiedad controlada genéticamente, altamente reproducible y única para cada fracción. Por esta razón, se han estudiado las secuencias de estos monómeros y se ha llegado a pensar que pueden existir relaciones genéticas entre diferentes especies.
Estructura secundaria
Se refiere a la ordenación regular v periódica de las proteínas en el espacio, a lo largo de su eje o dirección, y que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuales las electrostáticas, los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrófobas y las dipolo-dipolo son las más importantes. La gran mayoría de estos polímeros produce alfa hélices. Otro tipo de estructura secundaria es la conformación beta que se presenta en las queratinas y en otras proteínas clasificadas como fibrosas; en ésta, cada polímero adopta una conformación en zigzag extendida, de tal manera que pueden existir varias moléculas alineadas paralela o antiparalelamente, que producen láminas plegadas unidas transversalmente por puentes de hidrógeno intermoleculares. Un tercer tipo de estructuras secundarias se encuentra en las hélices de la colágena, proteína fibrosa del tejido conectivo que le confiere una alta rigidez y resistencia a la piel, los cartílagos, etc. de los vertebrados superiores, debido a su elevado contenido de prolina y de hidroxiprolina, no desarrolla una hélice a, sino una conformación que consiste en una triple hélice de cadenas polipeptídicas que se mantienen unidas por puentes de hidrógeno intermoleculares.
Estructura terciaria
La cadena polipeptídica se curva o se dobla tridimensionalmente para producir una estructura estrechamente plegada y compacta, característica de las proteínas globulares. A diferencia de las fibrosas que son moléculas lineales, las globulares tienen sus cadenas compactas con un alto grado de organización y presentan uniones covalentes, hidrófilas, hidrófobas y también iónicas.
Estructura cuaternaria
Esta estructura no necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas (iguales o diferentes) a través de uniones no covalentes; pone de manifiesto la disposición en el espacio de la proteínas compuestas por más de una fracción. El caso más común y representativo de estructura cuaternaria es el de la hemoglobina, tetrámero integrado por cuatro fracciones similares a la miogiobina: dos a y dos b.
Desnaturalización de proteínas
La desnaturalización es el cambio de un estado ordenado de las moléculas a otro desordenado, se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. sin que haya una hidrólisis del enlace peptídico. Cuando se lleva a cabo la desnaturalización, la proteína se desdobla, adquiere una conformación "al azar”, que depende de la intensidad del tratamiento que se le aplique, así como de las fuerzas que estabilizan su estructura; en ciertos casos este proceso es reversible. La mayoría de las proteínas globulares, incluyendo las enzimas, pierden su conformación cuando se calientan a más de 60-70ºC, y cuando se encuentran altamente desnaturalizadas tienden a la agregación, como es el caso de algunas albúminas que forman geles, pero que al aumentar la temperatura a IOOºC, precipitan. Otras condiciones que afectan a los polipéptidos en esta proceso son los esfuerzos mecánicos (homogenización, amasado y bombeo), el pH (ácido o alcalino), las sales, las bajas temperaturas y la irradiaciones.
